慶應義塾大学理工学部Department of Chemistry, Keio University ◇ 〒223–8522 神奈川県横浜市港北区日吉3−14−1 ◇ 3–14–1 Hiyoshi, Kohoku, Yokohama, Kanagawa 223–8522, Japan
銅・亜鉛イオンを結合するタンパク質であるスーパーオキシドジスムターゼ（SOD1）は，活性酸素の除去を担う重要な抗酸化酵素であるとともに，神経変性疾患の一種である筋萎縮性側索硬化症（ALS）の病因タンパク質としても知られている．ALSの主要な病変部位である脊髄運動ニューロンには，変異型SOD1の異常な蓄積が観察されることから，SOD1のミスフォールディングが神経変性に関与する可能性が指摘されている．筆者らは，SOD1が金属イオンを解離するとタンパク質構造が不安定化し，不溶性凝集体や可溶性オリゴマーが形成することをin vitro/in vivoの両面から明らかにしてきた．そこで本稿では，金属イオン結合プロセスの異常に伴うSOD1のミスフォールディング機序について解説し，生体内銅イオン動態の制御を通じたALS治療法の可能性について，近年の研究動向を紹介する．
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